| Mitofusina 2 |
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| Estructuras disponibles |
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| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB |
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| Identificadores |
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Identificadores
externos | - OMIM: 608507
- HomoloGene: 8915
- EBI: MFN2
- GeneCards: Gen MFN2
- UniProt: MFN2
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| | | Función molecular | • Unión a ADN
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| Componente celular | • Cromosoma, región telomérica
• Telosoma
• Núcleo
• Cromosoma
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| Proceso biológico | • Mantenimiento del telómero
• Desarrollo del esqueleto
• Desarrollo del sistema urogenital
• Morfogénesis de los miembros quiridios embrionarios
• Segmentación
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| Patrón de expresión de ARNm |
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| Más información |
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[editar datos en Wikidata] |
La mitofusina 2 es una proteína de la membrana externa mitocondrial. Está codificada en el ADN nuclear en el gen MFN2[1] y se localiza principalmente en la membrana mitocondrial externa. Se sabe también que está involucrada en el reordenamiento y el mantenimiento de la morfología mitocondrial.[2] De igual forma, la mitofusina 2 también está presente en la membrana del retículo endoplásmico y desempeña un papel en las interacciones de este organelo con las mitocondrias.
Al parecer, la mitofusina 2 es una proteína que está también involucrada en la supervivencia celular. El creciente interés en esta proteína comenzó cuando se observaron cambios en la expresión de la mitofusina 2 en músculos de pacientes diabéticos y en vasos sanguíneos de pacientes con trastornos vasculares proliferativos. Además, un punto significativo en los estudios de la mitofusina 2 es comprender el vínculo entre sus mutaciones y el desarrollo de la neuropatía axonal tipo 2A del síndrome de Charcot-Marie-Tooth (CMT2A).
Importancia biomédica
Investigadores del Consorcio Centro de Investigación Biomédica en Red (CIBER), han identificado activadores de la mitofusina 2, que podría evitar la resistencia a la insulina de pacientes con diabetes tipo 2. La mitofusina 2 se encuentra en niveles muy bajos en tejidos de pacientes, lo que induce la resistencia a la insulina provocando la diabetes tipo 2. Es a través de estudios de cribado fenotípico y de validación en células humanas que se ha podido demostrar su papel «en el desarrollo de muchas de las alteraciones asociadas a la diabetes», por lo que el estudio se ha centrado en la búsqueda de activadores de esta proteína que podrían ser posibles blancos farmacoterapéuticos.[3]
Referencias
- ↑ Karbowski, M; Lee, YJ; Gaume, B; Jeong, SY; Frank, S; Nechushtan, A; Santel, A; Fuller, M; Smith, CL; Youle, RJ (23 de diciembre de 2002). «Spatial and temporal association of Bax with mitochondrial fission sites, Drp1, and Mfn2 during apoptosis.». The Journal of cell biology 159 (6): 931-8. PMID 12499352.
|fechaacceso= requiere |url= (ayuda) - ↑ Ishihara, N; Eura, Y; Mihara, K (15 de diciembre de 2004). «Mitofusin 1 and 2 play distinct roles in mitochondrial fusion reactions via GTPase activity.». Journal of cell science 117 (Pt 26): 6535-46. PMID 15572413.
|fechaacceso= requiere |url= (ayuda) - ↑ Miret-Casals, Laia; Sebastián, David; Brea, José; Rico-Leo, Eva M.; Palacín, Manuel; Fernández-Salguero, Pedro M.; Loza, M. Isabel; Albericio, Fernando et al. (28 de diciembre de 2017). «Identification of New Activators of Mitochondrial Fusion Reveals a Link between Mitochondrial Morphology and Pyrimidine Metabolism». Cell Chemical Biology. PMID 29290623. doi:10.1016/j.chembiol.2017.12.001. Consultado el 22 de enero de 2018. Se sugiere usar
|número-autores= (ayuda)
Datos: Q15334407
