Serotonina N-acetiltransferasa
arilalquilamina N-acetiltransferasa | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolos | AANAT (HGNC: 19) SNAT | |||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
Número EC | 2.3.1.87 | |||||
Locus | Cr. 17 q25 | |||||
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Ortólogos | ||||||
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Serotonina N-acetiltransferasa | ||||
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PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||
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Identificadores externos | ||||
Número EC | 2.3.1.87 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Serotonina N-acetiltransferasa también denominada Arilalquilamina N-acetiltransferasa o AANAT es una proteína codificada por el gen HGNC AANAT .[2][3]
Reacción catalizada
Esta enzima (EC 2.3.1.87) cataliza la conversión de serotonina en N-acetilserotonina, utilizando el cofactor acetil-CoA como donador de grupos acetilo.
CH3CO-S-CoA + → HS-CoA +
Función
La proteína codificada por este gen pertenece estructuralmente a la familia GCN5 de N-acetiltransferasas (GNATs). La serotonina N-acetiltransferasa es la enzima penúltima de la ruta de síntesis de melatonina y se considera la principal enzima limitadora de flujo de la ruta y que determina el ritmo diario de producción de melatonina en la glándula pineal de mamíferos. En otros vertebrados esta enzima aparece en otros lugares además de la glándula pineal contribuyendo a la síntesis extrapineal de melatonina. La melatonina es esencial para múltiples funciones diarias y estacionales como la reproducción, la función del reloj circadiano localizado en el núcleo supraquiasmático[4] y participa en el ciclo vigilia/sueño. Esta enzima se inactiva rápidamente cuando los animales son expuestos a la luz durante la noche. La secuencia de la proteína en la especie humana es idéntica en un 80% a la AANAT de la rata y la oveja. Mutaciones en la secuencia pueden estar asociadas a enfermedades como alteraciones en el comportamiento y en el ciclo vigia/sueño.[2]
Estructura
La familia GCN5 comparte cuatro motivos conservados dentro de su secuencia denominados A-D. El Motivo B contribuye a la unión de la serotonina. La estructura de la serotonin N-acetiltransferasa se ha determinado por difracción de rayos X (XRD) a una resolución de 1,80 angstroms.[1] El peso molecular es 24121,55 dalton. La cadena polipeptídca tiene una longitud de 207 residuos. La estructura secundaria consiste en α-hélices (28%: 10 hélices; 60 residuos y β-hojas (23%: 9 hebras; 48 residuos).l
Véase también
Referencias
- ↑ a b PDB 1KUX
- ↑ a b «Entrez Gene: arylalkylamine N-acetyltransferase».
- ↑ Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (mayo de 1996). «The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression». Genomics 34 (1): 76-84. PMID 8661026. doi:10.1006/geno.1996.0243.
- ↑ Klein DC (febrero de 2007). «Arylalkylamine N-acetyltransferase: "the Timezyme"». J. Biol. Chem. 282 (7): 4233-7. PMID 17164235. doi:10.1074/jbc.R600036200.
Enlaces externos
- MeSH: Serotonin+N-Acetyltransferase (en inglés)
- Jassal/D'Eustachio/reactome.org: N-acetylation of serotonin (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).
Datos: Q416754