SPARC |
---|
|
Structure de la protéine SPARC. Basé sur l'identifiant PDB 1bmo. |
Structures disponibles |
---|
PDB | Recherche d'orthologue: PDBe RCSB |
---|
Identifiants PDB |
---|
1BMO, 1NUB, 1SRA, 2V53 |
|
|
Identifiants |
---|
Aliases | SPARC, Ostéonectine, BM-40 |
---|
IDs externes | OMIM: 182120 MGI: 98373 HomoloGene: 31132 GeneCards: SPARC |
---|
Position du gène (Homme) |
---|
| Chr. | Chromosome 5 humain[1] |
---|
| Locus | 5q33.1 | Début | 151,661,096 bp[1] |
---|
Fin | 151,686,975 bp[1] |
---|
|
Position du gène (Souris) |
---|
| Chr. | Chromosome 11 (souris)[2] |
---|
| Locus | 11 B1.3|11 33.04 cM | Début | 55,285,326 bp[2] |
---|
Fin | 55,314,009 bp[2] |
---|
|
Expression génétique |
---|
Bgee | Humain | Souris (orthologue) |
---|
Fortement exprimé dans | - tibia
- stromal cell of endometrium
- ligament alvéolo-dentaire
- vésicule biliaire
- Ganglion de Gasser
- bulbe olfactif
- ganglion sensitif d’un nerf spinal
- pleura viscéral
- Descending thoracic aorta
- muscle lisse
|
| Fortement exprimé dans | - calvaria
- corps du fémur
- aorte ascendante
- valve aortique
- tibiofemoral joint
- cordon ombilical
- stroma of bone marrow
- efferent ductule
- corpuscule carotidien
- gastrula
|
| Plus de données d'expression de référence |
|
---|
BioGPS |
| Plus de données d'expression de référence |
|
---|
|
Gene Ontology |
---|
Fonction moléculaire | - calcium liaison ionique
- liaison ion métal
- liaison protéique
- liaison de matrice extracellulaire
- collagen binding
- extracellular matrix structural constituent
| Composant cellulaire | - cytoplasme
- platelet alpha granule
- endocytic vesicle lumen
- matrice nucléaire
- membrane plasmique
- intracellulaire
- membrane basale
- surface cellulaire
- platelet alpha granule membrane
- mitochondrie
- platelet alpha granule lumen
- noyau
- milieu extracellulaire
- vésicule
- région extracellulaire
- matrice extracellulaire
- synapse
- collagen-containing extracellular matrix
- glutamatergic synapse
| Processus biologique | - response to cytokine
- response to cadmium ion
- ostéogenèse
- développement des poumons
- cellular response to growth factor stimulus
- response to peptide hormone
- platelet degranulation
- extracellular matrix organization
- response to L-ascorbic acid
- response to glucocorticoid
- cicatrisation
- endocytose à récepteur
- negative regulation of endothelial cell proliferation
- positive regulation of endothelial cell migration
- response to calcium ion
- response to gravity
- développement du cœur
- response to lipopolysaccharide
- response to lead ion
- regulation of cell population proliferation
- negative regulation of angiogenesis
- inner ear development
- regulation of cell morphogenesis
- response to cAMP
- response to ethanol
- développement osseux
- transduction de signal
- pigmentation
- regulation of synapse organization
| Sources:Amigo / QuickGO |
|
Orthologues |
---|
Espèces | Homme | Souris |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (mRNA) | |
---|
NM_003118 NM_001309443 NM_001309444 |
| |
---|
RefSeq (protéine) | |
---|
NP_001296372 NP_001296373 NP_003109 |
| |
---|
Localisation (UCSC) | Chr 5: 151.66 – 151.69 Mb | Chr 11: 55.29 – 55.31 Mb |
---|
Publication PubMed | [3] | [4] |
---|
|
Wikidata |
Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
|
L’ostéonectine, ou BM-40 est une protéine d'adhérence à la matrice extra cellulaire. Son gène est appelé SPARC, « secreted protein, acidic, cysteine-rich », situé sur le chromosome 5 humain[5].
Structure
Son poids est de 34 Kdaltons. La protéine est formée de trois domaines[6].
Rôles
La protéine se fixe sur les cellules et sur la matrice extra-cellulaire. Elle joue ainsi un rôle dans la cohésion cellulaire ainsi que dans l'embryogenèse[7] et les processus de cicatrisation[8].
Elle permet également de moduler la réponses à plusieurs cytokines[7]. Elle inhibe en particulier l'action du facteur de croissance de l’endothélium vasculaire[9] ainsi que celle du PDGF (en) (« Platelet-derived growth factor »[10]). Elle diminue la prolifération cellulaire en stimulant la voie de la TGF bêta (en) (« transforming growth factor »[11]).
En médecine
Le taux de cette protéine est un marqueur de mauvais pronostic dans différents cancers[12]. Cela serait probablement dû plus à une réponse de l'organisme à un cancer agressif qu'à un effet délétère de cette protéine. En effet, elle peut jouer un rôle de limitation tumorale[13] et l'augmentation artificielle de son expression peut améliorer la réponse aux antimitotiques[14].
Dans certaines leucémies aiguës myéloblastiques (à cytogénétique normale), l'expression du SPARC semble corrélé avec une forme plus agressive et son inhibition en améliore la progression[15].
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000113140 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018593 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ (en) Swaroop A, Hogan BL, Francke U, « Molecular analysis of the cDNA for human SPARC/osteonectin/BM-40: sequence, expression, and localization of the gene to chromosome 5q31-q33 », Genomics. 1988;2:37–47.
- ↑ (en) Motamed K, « SPARC (osteonectin/BM-40) » Int J Biochem Cell Biol (en). 1999;31:1363–1366.
- ↑ a et b (en) Lane TF, Sage EH, « The biology of SPARC, a protein that modulates cell-matrix interactions » FASEB J. 1994;8:163–173.
- ↑ (en) Phan E, Ahluwalia A, Tarnawski AS, « Role of SPARC — matricellular protein in pathophysiology and tissue injury healing. Implications for gastritis and gastric ulcers » Med Sci Monit (en). 2007;13:RA25–RA30.
- ↑ (en) Kupprion C, Motamed K, Sage EH, « SPARC (BM-40, osteonectin) inhibits the mitogenic effect of vascular endothelial growth factor on microvascular endothelial cells » J Biol Chem. 1998;273:29635–29640.
- ↑ (en) Raines EW, Lane TF, Iruela-Arispe ML, Ross R, Sage EH, « The extracellular glycoprotein SPARC interacts with platelet-derived growth factor (PDGF)-AB and -BB and inhibits the binding of PDGF to its receptors » Proc Natl Acad Sci U S A. 1992;89:1281–1285.
- ↑ (en) Schiemann BJ, Neil JR, Schiemann WP, « SPARC inhibits epithelial cell proliferation in part through stimulation of the transforming growth factor-beta-signaling system » Mol Biol Cell (en). 2003;14:3977–3988.
- ↑ (en) Podhajcer OL, Benedetti LG, Girotti MR, Prada F, Salvatierra E, Llera AS, « The role of the matricellular protein SPARC in the dynamic interaction between the tumor and the host » Cancer Metastasis Rev (en). 2008;27:691–705.
- ↑ (en) Mok SC, Chan WY, Wong KK, Muto MG, Berkowitz RS, « SPARC, an extracellular matrix protein with tumor-suppressing activity in human ovarian epithelial cells » Oncogene. 1996;12:1895–1901.
- ↑ (en) Cheetham S, Tang MJ, Mesak F, Kennecke H, Owen D, Tai IT, « SPARC promoter hypermethylation in colorectal cancers can be reversed by 5-Aza-2′deoxycytidine to increase SPARC expression and improve therapy response » Br J Cancer (en). 2008;98:1810–1819.
- ↑ (en) Alachkar H, Santhanam R, Maharry K et al. « SPARC promotes leukemic cell growth and predicts acute myeloid leukemia outcome » J Clin Invest. 2014 DOI 10.1172/JCI70921.
- Portail de la médecine
- Portail de la biologie cellulaire et moléculaire