Caspase 3

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Caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase
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Lista de códigos PDB

1CP3, 1GFW, 1I3O, 1NME, 1NMQ, 1NMS, 1PAU, 1QX3, 1RE1, 1RHJ, 1RHK, 1RHM, 1RHQ, 1RHR, 1RHU, 2C1E, 2C2K, 2C2M, 2C2O, 2CDR, 2CJX, 2CJY, 2CNK, 2CNL, 2CNN, 2CNO, 2DKO, 2H5I, 2H5J, 2H65, 2J30, 2J31, 2J32, 2J33, 2XYG, 2XYH, 2XYP, 2XZD, 2XZT, 2Y0B, 3DEH, 3DEI, 3DEJ, 3DEK, 3EDQ, 3GJQ, 3GJR, 3GJS, 3GJT, 3H0E, 3ITN, 3KJF, 3PCX, 3PD0, 3PD1, 4DCJ, 4DCO, 4DCP, 4EHA, 4EHD, 4EHF, 4EHH, 4EHK, 4EHL, 4EHN, 4JJE, 4JQY, 4JQZ, 4JR0

Identificadores
Símbolos CASP3; CPP32; CPP32B; SCA-1
IDs externos OMIM: 600636 MGI: 107739 HomoloGene: 37912 ChEMBL: 2334 GeneCards: CASP3 Gene
Número EC 3.4.22.56
Ontologia do gene
Função molecular •aspartic-type endopeptidase activity
•cysteine-type endopeptidase activity
•cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity
•protein binding
•peptidase activity
•cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
•cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis
Componente celular •nucleus
•nucleoplasm
•cytosol
•plasma membrane
Processo biológico •B cell homeostasis
•release of cytochrome c from mitochondria
•apoptotic DNA fragmentation
•proteolysis
•apoptotic process
•cellular component disassembly involved in execution phase of apoptosis
•cellular response to DNA damage stimulus
•heart development
•sensory perception of sound
•extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors
•intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress
•activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process by cytochrome c
•response to UV
•response to wounding
•extracellular matrix disassembly
•neuron differentiation
•extracellular matrix organization
•keratinocyte differentiation
•erythrocyte differentiation
•platelet formation
•negative regulation of B cell proliferation
•glial cell apoptotic process
•response to tumor necrosis factor
•hippo signaling
•regulation of apoptotic process
•T cell homeostasis
•positive regulation of apoptotic process
•negative regulation of apoptotic process
•regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
•positive regulation of neuron apoptotic process
•cell fate commitment
•negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity
•negative regulation of activated T cell proliferation
•neurotrophin TRK receptor signaling pathway
•neuron apoptotic process
•apoptotic signaling pathway
•extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand
•intrinsic apoptotic signaling pathway
•execution phase of apoptosis
Sources: Amigo / QuickGO
Padrões de expressão do ARN
Mais dados de expressão
Ortólogos
Espécies Humano Rato
Entrez 836 12367
Ensembl ENSG00000164305 ENSMUSG00000031628
UniProt P42574 P70677
RefSeq (mRNA) NM_004346 NM_001284409
RefSeq (proteína) NP_004337 NP_001271338
Localização (UCSC) Chr 4:
185.55 – 185.57 Mb		 Chr 8:
46.62 – 46.64 Mb
Busca PubMed [1] [2]
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  • e

A caspase 3 é um das caspases existentes. Interage com a caspase 8.

O gene correspondente codifica uma proteína que é membro da família das proteases de cisteína-aspartato. A activação sequêncial das caspases desempenha um papel central na fase de execução da apoptose celular. As caspases existem como pró-enzimas inactivas que depois sofrem um processamento proteolítico em resíduos de aspartato, para produzirem duas subunidades, uma pequena e outra grande, que dimerizam para formar a enzima activa. Esta enzima faz a clivagem e a activação da caspase 6, caspase 7 e caspase 9. A própria proteína é processada pela caspase 8, caspase 9 e caspase 10. É a caspase predominante envolvida na clivagem da proteína percursora amilóide-beta 4A, que está associada à morte neuronal na doença de Alzheimer. O splicing alternativo deste gene resulta em dois transcritos que codificam a mesma proteína.[1]

A Caspase 3 mostrou interação com:

  • CASP8,[2][3]
  • CFLAR,[4][5]
  • DCC,[6]
  • GroEL,[7][8]
  • HCLS1,[9][10]
  • Survivin,[11][12]
  • TRAF3,[13][14] and
  • XIAP.[15][16][17][18][19][20]

Referências

  1. ↑ «Entrez Gene: CASP3 caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase» 
  2. ↑ Guo, Yin; Srinivasula Srinivasa M, Druilhe Anne, Fernandes-Alnemri Teresa, Alnemri Emad S (2002). «Caspase-2 induces apoptosis by releasing proapoptotic proteins from mitochondria». United States. J. Biol. Chem. 277 (16): 13430–7. ISSN 0021-9258. PMID 11832478. doi:10.1074/jbc.M108029200  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  3. ↑ Srinivasula, S M; Ahmad M, Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri E S (1996). «Molecular ordering of the Fas-apoptotic pathway: the Fas/APO-1 protease Mch5 is a CrmA-inhibitable protease that activates multiple Ced-3/ICE-like cysteine proteases». UNITED STATES. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (25): 14486–91. ISSN 0027-8424. PMC 26159Acessível livremente. PMID 8962078. doi:10.1073/pnas.93.25.14486  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  4. ↑ Shu, H B; Halpin D R, Goeddel D V (1997). «Casper is a FADD- and caspase-related inducer of apoptosis». UNITED STATES. Immunity. 6 (6): 751–63. ISSN 1074-7613. PMID 9208847. doi:10.1016/S1074-7613(00)80450-1  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  5. ↑ Han, D K; Chaudhary P M, Wright M E, Friedman C, Trask B J, Riedel R T, Baskin D G, Schwartz S M, Hood L (1997). «MRIT, a novel death-effector domain-containing protein, interacts with caspases and BclXL and initiates cell death». UNITED STATES. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (21): 11333–8. ISSN 0027-8424. PMC 23459Acessível livremente. PMID 9326610. doi:10.1073/pnas.94.21.11333  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  6. ↑ Forcet, C; Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen D E, Mehlen P (2001). «The dependence receptor DCC (deleted in colorectal cancer) defines an alternative mechanism for caspase activation». United States. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (6): 3416–21. ISSN 0027-8424. PMC 30668Acessível livremente. PMID 11248093. doi:10.1073/pnas.051378298  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  7. ↑ Samali, A; Cai J, Zhivotovsky B, Jones D P, Orrenius S (1999). «Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells». ENGLAND. EMBO J. 18 (8): 2040–8. ISSN 0261-4189. PMC 1171288Acessível livremente. PMID 10205158. doi:10.1093/emboj/18.8.2040  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  8. ↑ Xanthoudakis, S; Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson D W (1999). «Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis». ENGLAND. EMBO J. 18 (8): 2049–56. ISSN 0261-4189. PMC 1171289Acessível livremente. PMID 10205159. doi:10.1093/emboj/18.8.2049  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  9. ↑ Ruzzene, Maria; Penzo Daniele, Pinna Lorenzo A (2002). «Protein kinase CK2 inhibitor 4,5,6,7-tetrabromobenzotriazole (TBB) induces apoptosis and caspase-dependent degradation of haematopoietic lineage cell-specific protein 1 (HS1) in Jurkat cells». England. Biochem. J. 364 (Pt 1): 41–7. ISSN 0264-6021. PMC 1222543Acessível livremente. PMID 11988074  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  10. ↑ Chen, Y R; Kori R, John B, Tan T H (2001). «Caspase-mediated cleavage of actin-binding and SH3-domain-containing proteins cortactin, HS1, and HIP-55 during apoptosis». United States. Biochem. Biophys. Res. Commun. 288 (4): 981–9. ISSN 0006-291X. PMID 11689006. doi:10.1006/bbrc.2001.5862  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  11. ↑ Tamm, I; Wang Y, Sausville E, Scudiero D A, Vigna N, Oltersdorf T, Reed J C (1998). «IAP-family protein survivin inhibits caspase activity and apoptosis induced by Fas (CD95), Bax, caspases, and anticancer drugs». UNITED STATES. Cancer Res. 58 (23): 5315–20. ISSN 0008-5472. PMID 9850056  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  12. ↑ Shin, S; Sung B J, Cho Y S, Kim H J, Ha N C, Hwang J I, Chung C W, Jung Y K, Oh B H (2001). «An anti-apoptotic protein human survivin is a direct inhibitor of caspase-3 and -7». United States. Biochemistry. 40 (4): 1117–23. ISSN 0006-2960. PMID 11170436. doi:10.1021/bi001603q  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  13. ↑ Lee, Z H; Lee S E, Kwack K, Yeo W, Lee T H, Bae S S, Suh P G, Kim H H (2001). «Caspase-mediated cleavage of TRAF3 in FasL-stimulated Jurkat-T cells». United States. J. Leukoc. Biol. 69 (3): 490–6. ISSN 0741-5400. PMID 11261798  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  14. ↑ Leo, E; Deveraux Q L, Buchholtz C, Welsh K, Matsuzawa S, Stennicke H R, Salvesen G S, Reed J C (2001). «TRAF1 is a substrate of caspases activated during tumor necrosis factor receptor-alpha-induced apoptosis». United States. J. Biol. Chem. 276 (11): 8087–93. ISSN 0021-9258. PMID 11098060. doi:10.1074/jbc.M009450200  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  15. ↑ Suzuki, Y; Nakabayashi Y, Takahashi R (2001). «Ubiquitin-protein ligase activity of X-linked inhibitor of apoptosis protein promotes proteasomal degradation of caspase-3 and enhances its anti-apoptotic effect in Fas-induced cell death». United States. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (15): 8662–7. ISSN 0027-8424. PMC 37492Acessível livremente. PMID 11447297. doi:10.1073/pnas.161506698  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  16. ↑ Silke, John; Hawkins Christine J, Ekert Paul G, Chew Joanne, Day Catherine L, Pakusch Miha, Verhagen Anne M, Vaux David L (2002). «The anti-apoptotic activity of XIAP is retained upon mutation of both the caspase 3- and caspase 9-interacting sites». United States. J. Cell Biol. 157 (1): 115–24. ISSN 0021-9525. PMC 2173256Acessível livremente. PMID 11927604. doi:10.1083/jcb.200108085  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  17. ↑ Riedl, S J; Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik S W, Liddington R C, Salvesen G S (2001). «Structural basis for the inhibition of caspase-3 by XIAP». United States. Cell. 104 (5): 791–800. ISSN 0092-8674. PMID 11257232. doi:10.1016/S0092-8674(01)00274-4  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  18. ↑ Roy, N; Deveraux Q L, Takahashi R, Salvesen G S, Reed J C (1997). «The c-IAP-1 and c-IAP-2 proteins are direct inhibitors of specific caspases». ENGLAND. EMBO J. 16 (23): 6914–25. ISSN 0261-4189. PMC 1170295Acessível livremente. PMID 9384571. doi:10.1093/emboj/16.23.6914  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  19. ↑ Deveraux, Q L; Takahashi R, Salvesen G S, Reed J C (1997). «X-linked IAP is a direct inhibitor of cell-death proteases». ENGLAND. Nature. 388 (6639): 300–4. ISSN 0028-0836. PMID 9230442. doi:10.1038/40901  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)
  20. ↑ Suzuki, Y; Nakabayashi Y, Nakata K, Reed J C, Takahashi R (2001). «X-linked inhibitor of apoptosis protein (XIAP) inhibits caspase-3 and -7 in distinct modes». United States. J. Biol. Chem. 276 (29): 27058–63. ISSN 0021-9258. PMID 11359776. doi:10.1074/jbc.M102415200  A referência emprega parâmetros obsoletos |coautor= (ajuda)

Leitura de apoio

  • Cohen GM (1997). «Caspases: the executioners of apoptosis.». Biochem. J. 326 (Pt 1): 1–16. PMC 1218630Acessível livremente. PMID 9337844 
  • Roig J, Traugh JA (2001). «Cytostatic p21 G protein-activated protein kinase gamma-PAK.». Vitam. Horm. 62: 167–98. PMID 11345898. doi:10.1016/S0083-6729(01)62004-1 
  • Zhao LJ, Zhu H (2005). «Structure and function of HIV-1 auxiliary regulatory protein Vpr: novel clues to drug design.». Curr. Drug Targets Immune Endocr. Metabol. Disord. 4 (4): 265–75. PMID 15578977. doi:10.2174/1568008043339668 
  • Le Rouzic E, Benichou S (2006). «The Vpr protein from HIV-1: distinct roles along the viral life cycle.». Retrovirology. 2. 11 páginas. PMC 554975Acessível livremente. PMID 15725353. doi:10.1186/1742-4690-2-11 
  • Sykes MC, Mowbray AL, Jo H (2007). «Reversible glutathiolation of caspase-3 by glutaredoxin as a novel redox signaling mechanism in tumor necrosis factor-alpha-induced cell death.». Circ. Res. 100 (2): 152–4. PMID 17272816. doi:10.1161/01.RES.0000258171.08020.72  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
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Proteases: Proteases de cisteína (EC 3.4.22)
Caspase
Caspase 1 - Caspase 2 - Caspase 3 - Caspase 4 - Caspase 5 - Caspase 8 - Caspase 9 - Caspase 12 - Caspase 13
Derivadas de frutos
Papaína - Ficaína - Bromelaína - Actinidaína
Calpaína
CAPN1 - CAPN2 - CAPN3 - CAPN5 - CAPN6 - CAPN7 - CAPN8 - CAPN9 - CAPN10 - CAPN11 - CAPN12 - CAPN13 - CAPN14 - CAPNS1 - CAPNS2
Catepsina
B · C · F · H · K · L1/L2 · S · W · Z
Outras
Clostripaína - Pró-coagulante do cancro - Separase - Calpaína - Autofagina
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