Guanilatna ciklaza
| Guanilatna ciklaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Katalitički domen ljudske rastvorne guanilatne ciklase 1. PDB 3uvj | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 4.6.1.2 | ||||||||
| CAS broj | 9054-75-5 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Guanilatna ciklaza (EC 4.6.1.2, guanil ciklaza, guanilil ciklaza, GC) je lijazni enzim. Guanilatna ciklaza je deo G proteinske signalne kaskade koja se aktivira niskim koncentracijama intracelularnog kalcijuma i inhibira visokim nivoima kalcijuma. U odgovoru na nivoe kalcijuma guanilil ciklaza sintetiše cGMP iz GTP-a. Ovaj ligand drži otvoren jonski kanal koji je njime kontrolisan, i time se omogućava unos kalcijuma u ćeliju.[1] Poput cAMP-a, cGMP je važan sekundarni glasnik koji unutar ćelije prenosi poruke dospele do nje putem interćelijskih glasnika, kao što su peptidni hormoni i NO, a može da deluje i kao autokrini signal. U zavisnosti od ćelijskog tipa, on može da podstiče adaptivne/razvojne promene koje zahtevaju proteinsku sintezu. U glatkim mišićima, cGMP je signal za relaksaciju, i spregnut je sa mnogim homeostatičkim mehanizmima uključujući regulaciju vaskularnih i disajnih puteva, sekreciju insulina, i peristaltiku. cGMP se može degradirati dejstvom fosfodiesteraza, koje su pod uticajem različitih formi regulacije zavisno od tipa tkiva.
Reakcija
Guanilat ciklaza katalizuje reakciju prelaza guanozin trifosfata (GTP) u 3',5'-ciklični guanozin monofosfat (cGMP) i pirofosfat:
Reference
- ↑ Sakurai, K., Chen, J., and Kefalov, V. (2011). Role of guanylyl cylcase modulation in mouse cone phototransduction. The Journal of Neuroscience, 22, 7991-8000
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Vidi još
- Aktivator guanilat ciklaze (protein)
- Ciklični adenozin monofosfat
- Adenilat ciklaza
Spoljašnje veze
- MeSH Guanylate+Cyclase
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
