CPT2

Ідентифікатори

Символи

CPT2, CPT1, CPTASE, IIAE4, carnitine palmitoyltransferase 2

Зовнішні ІД

OMIM: 600650 MGI: 109176 HomoloGene: 77 GeneCards: CPT2

Реагує на сполуку

perhexiline^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• acyltransferase activity • transferase activity • carnitine O-palmitoyltransferase activity
Клітинна компонента	• мембрана • ядерце • нуклеоплазма • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана
Біологічний процес	• carnitine shuttle • fatty acid metabolic process • lipid metabolism • fatty acid beta-oxidation • regulation of lipid metabolic process • positive regulation of cold-induced thermogenesis
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


1376


12896

Ensembl


ENSG00000157184


ENSMUSG00000028607

UniProt


P23786


P52825

RefSeq (мРНК)


NM_000098 NM_001330589


NM_009949

RefSeq (білок)


NP_000089 NP_001317518


NP_034079

Локус (UCSC)

Хр. 1: 53.2 – 53.21 Mb

Хр. 4: 107.76 – 107.78 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CPT2 (англ. Carnitine palmitoyltransferase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 658 амінокислот, а молекулярна маса — 73 777^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVPRLLLRAW	PRGPAVGPGA	PSRPLSAGSG	PGQYLQRSIV	PTMHYQDSLP
RLPIPKLEDT	IRRYLSAQKP	LLNDGQFRKT	EQFCKSFENG	IGKELHEQLV
ALDKQNKHTS	YISGPWFDMY	LSARDSVVLN	FNPFMAFNPD	PKSEYNDQLT
RATNMTVSAI	RFLKTLRAGL	LEPEVFHLNP	AKSDTITFKR	LIRFVPSSLS
WYGAYLVNAY	PLDMSQYFRL	FNSTRLPKPS	RDELFTDDKA	RHLLVLRKGN
FYIFDVLDQD	GNIVSPSEIQ	AHLKYILSDS	SPAPEFPLAY	LTSENRDIWA
ELRQKLMSSG	NEESLRKVDS	AVFCLCLDDF	PIKDLVHLSH	NMLHGDGTNR
WFDKSFNLII	AKDGSTAVHF	EHSWGDGVAV	LRFFNEVFKD	STQTPAVTPQ
SQPATTDSTV	TVQKLNFELT	DALKTGITAA	KEKFDATMKT	LTIDCVQFQR
GGKEFLKKQK	LSPDAVAQLA	FQMAFLRQYG	QTVATYESCS	TAAFKHGRTE
TIRPASVYTK	RCSEAFVREP	SRHSAGELQQ	MMVECSKYHG	QLTKEAAMGQ
GFDRHLFALR	HLAAAKGIIL	PELYLDPAYG	QINHNVLSTS	TLSSPAVNLG
GFAPVVSDGF	GVGYAVHDNW	IGCNVSSYPG	RNAREFLQCV	EKALEDMFDA
LEGKSIKS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів, транспорт. Локалізований у мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Finocchiaro G., Colombo I., Didonato S. (1990). Purification, characterization and partial amino acid sequences of carnitine palmitoyl-transferase from human liver. FEBS Lett. 274: 163—166. PMID 2174799 DOI:10.1016/0014-5793(90)81354-Q
Taggart R.T., Smail D., Apolito C., Vladutiu G.D. (1999). Novel mutations associated with carnitine palmitoyltransferase II deficiency. Hum. Mutat. 13: 210—220. PMID 10090476 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1999)13:3<210::AID-HUMU5>3.3.CO;2-S
Sigauke E., Rakheja D., Kitson K., Bennett M.J. (2003). Carnitine palmitoyltransferase II deficiency: a clinical, biochemical, and molecular review. Lab. Invest. 83: 1543—1554. PMID 14615409 DOI:10.1097/01.LAB.0000098428.51765.83
Wieser T., Deschauer M., Zierz S. (1997). Carnitine palmityltransferase II deficiency: three novel mutations. Ann. Neurol. 42: 414—415.

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з CPT2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2330 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P23786 (англ.) . Архів оригіналу за 23 жовтня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.