HSP90B1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
4NH9

Ідентифікатори

Символи

HSP90B1, ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, heat shock protein 90kDa beta family member 1, heat shock protein 90 beta family member 1

Зовнішні ІД

OMIM: 191175 MGI: 98817 HomoloGene: 2476 GeneCards: HSP90B1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding • calcium ion binding • unfolded protein binding • low-density lipoprotein particle receptor binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA binding • protein phosphatase binding • ATP binding
Клітинна компонента	• гіалоплазма • endocytic vesicle lumen • endoplasmic reticulum lumen • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • focal adhesion • GO:0005578 Позаклітинна матриця • Меланосома • клітинна мембрана • endoplasmic reticulum chaperone complex • extracellular region • midbody • ендоплазматичний ретикулум • perinuclear region of cytoplasm • екзосома • клітинне ядро • GO:0009327 protein-containing complex • collagen-containing extracellular matrix
Біологічний процес	• response to hypoxia • response to stress • protein folding in endoplasmic reticulum • negative regulation of apoptotic process • рецептор-опосередкований ендоцитоз • response to endoplasmic reticulum stress • toll-like receptor signaling pathway • regulation of phosphoprotein phosphatase activity • ATF6-mediated unfolded protein response • actin rod assembly • retrograde protein transport, ER to cytosol • sequestering of calcium ion • згортання білків • ubiquitin-dependent ERAD pathway • protein transport • cellular response to ATP • посттрансляційна модифікація • cytokine-mediated signaling pathway
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


7184


22027

Ensembl


ENSG00000166598


ENSMUSG00000020048

UniProt


P14625


P08113

RefSeq (мРНК)


NM_003299


NM_011631

RefSeq (білок)


NP_003290


NP_035761

Локус (UCSC)

Хр. 12: 103.93 – 103.95 Mb

Хр. 10: 86.53 – 86.54 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

HSP90B1 (англ. Heat shock protein 90 beta family member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 803 амінокислот, а молекулярна маса — 92 469^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRALWVLGLC	CVLLTFGSVR	ADDEVDVDGT	VEEDLGKSRE	GSRTDDEVVQ
REEEAIQLDG	LNASQIRELR	EKSEKFAFQA	EVNRMMKLII	NSLYKNKEIF
LRELISNASD	ALDKIRLISL	TDENALSGNE	ELTVKIKCDK	EKNLLHVTDT
GVGMTREELV	KNLGTIAKSG	TSEFLNKMTE	AQEDGQSTSE	LIGQFGVGFY
SAFLVADKVI	VTSKHNNDTQ	HIWESDSNEF	SVIADPRGNT	LGRGTTITLV
LKEEASDYLE	LDTIKNLVKK	YSQFINFPIY	VWSSKTETVE	EPMEEEEAAK
EEKEESDDEA	AVEEEEEEKK	PKTKKVEKTV	WDWELMNDIK	PIWQRPSKEV
EEDEYKAFYK	SFSKESDDPM	AYIHFTAEGE	VTFKSILFVP	TSAPRGLFDE
YGSKKSDYIK	LYVRRVFITD	DFHDMMPKYL	NFVKGVVDSD	DLPLNVSRET
LQQHKLLKVI	RKKLVRKTLD	MIKKIADDKY	NDTFWKEFGT	NIKLGVIEDH
SNRTRLAKLL	RFQSSHHPTD	ITSLDQYVER	MKEKQDKIYF	MAGSSRKEAE
SSPFVERLLK	KGYEVIYLTE	PVDEYCIQAL	PEFDGKRFQN	VAKEGVKFDE
SEKTKESREA	VEKEFEPLLN	WMKDKALKDK	IEKAVVSQRL	TESPCALVAS
QYGWSGNMER	IMKAQAYQTG	KDISTNYYAS	QKKTFEINPR	HPLIRDMLRR
IKEDEDDKTV	LDLAVVLFET	ATLRSGYLLP	DTKAYGDRIE	RMLRLSLNID
PDAKVEEEPE	EEPEETAEDT	TEDTEQDEDE	EMDVGTDEEE	ETAKESTAEK
DEL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іоном кальцію. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Maki R.G., Old L.J., Srivastava P.K. (1990). Human homologue of murine tumor rejection antigen gp96: 5'-regulatory and coding regions and relationship to stress-induced proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 5658—5662. PMID 2377606 DOI:10.1073/pnas.87.15.5658
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Chang S.C., Erwin A.E., Lee A.S. (1989). Glucose-regulated protein (GRP94 and GRP78) genes share common regulatory domains and are coordinately regulated by common trans-acting factors. Mol. Cell. Biol. 9: 2153—2162. PMID 2546060 DOI:10.1128/MCB.9.5.2153
Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12028 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, P14625 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 12

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Ця стаття недостатньо чи зовсім не категоризована, або категорії, до яких вона належить, не існують. Будь ласка, допоможіть додати належні категорії, аби цю статтю можна було категоризувати із суміжними сторінками. (січень 2024)