HSPA5
HSPA5 | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | HSPA5, BIP, GRP78, HEL-S-89n, MIF2, Binding immunoglobulin protein, heat shock protein family A (Hsp70) member 5, GRP78/Bip | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 138120 MGI: 95835 HomoloGene: 3908 GeneCards: HSPA5 | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Шаблон експресії | |||||||||||||||||
Більше даних | |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 9: 125.23 – 125.24 Mb | Хр. 2: 34.66 – 34.67 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | [1] | [2] | |||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
HSPA5 (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 654 амінокислот, а молекулярна маса — 72 333[4].
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MKLSLVAAML | LLLSAARAEE | EDKKEDVGTV | VGIDLGTTYS | CVGVFKNGRV | ||||
EIIANDQGNR | ITPSYVAFTP | EGERLIGDAA | KNQLTSNPEN | TVFDAKRLIG | ||||
RTWNDPSVQQ | DIKFLPFKVV | EKKTKPYIQV | DIGGGQTKTF | APEEISAMVL | ||||
TKMKETAEAY | LGKKVTHAVV | TVPAYFNDAQ | RQATKDAGTI | AGLNVMRIIN | ||||
EPTAAAIAYG | LDKREGEKNI | LVFDLGGGTF | DVSLLTIDNG | VFEVVATNGD | ||||
THLGGEDFDQ | RVMEHFIKLY | KKKTGKDVRK | DNRAVQKLRR | EVEKAKRALS | ||||
SQHQARIEIE | SFYEGEDFSE | TLTRAKFEEL | NMDLFRSTMK | PVQKVLEDSD | ||||
LKKSDIDEIV | LVGGSTRIPK | IQQLVKEFFN | GKEPSRGINP | DEAVAYGAAV | ||||
QAGVLSGDQD | TGDLVLLDVC | PLTLGIETVG | GVMTKLIPRN | TVVPTKKSQI | ||||
FSTASDNQPT | VTIKVYEGER | PLTKDNHLLG | TFDLTGIPPA | PRGVPQIEVT | ||||
FEIDVNGILR | VTAEDKGTGN | KNKITITNDQ | NRLTPEEIER | MVNDAEKFAE | ||||
EDKKLKERID | TRNELESYAY | SLKNQIGDKE | KLGGKLSSED | KETMEKAVEE | ||||
KIEWLESHQD | ADIEDFKAKK | KELEEIVQPI | ISKLYGSAGP | PPTGEEDTAE | ||||
KDEL |
Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, ендоплазматичному ретикулумі.
Література
- Ting J., Lee A.S. (1988). Human gene encoding the 78,000-dalton glucose-regulated protein and its pseudogene: structure, conservation, and regulation. DNA. 7: 275—286. PMID 2840249 DOI:10.1089/dna.1988.7.275
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Chao C.C.K., Lin-Chao S. (1992). A direct-repeat sequence of the human BiP gene is required for A23187-mediated inducibility and an inducible nuclear factor binding. Nucleic Acids Res. 20: 6481—6485. PMID 1480470 DOI:10.1093/nar/20.24.6481
- Dana R.C., Welch W.J., Deftos L.J. (1990). Heat shock proteins bind calcitonin. Endocrinology. 126: 672—674. PMID 2294010 DOI:10.1210/endo-126-1-672
- Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 DOI:10.1371/journal.pgen.1003210
- Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
Примітки
Див. також
- Хромосома 9
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Ця стаття недостатньо чи зовсім не категоризована, або категорії, до яких вона належить, не існують. Будь ласка, допоможіть додати належні категорії, аби цю статтю можна було категоризувати із суміжними сторінками. (січень 2024) |