UBA2

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1Y8Q, 1Y8R, 2PX9, 3KYC, 3KYD, 4W5V

Ідентифікатори

Символи

UBA2, ARX, SAE2, HRIHFB2115, ubiquitin like modifier activating enzyme 2

Зовнішні ІД

OMIM: 613295 MGI: 1858313 HomoloGene: 4018 GeneCards: UBA2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • nucleotide binding • GO:0010577 enzyme activator activity • ubiquitin-like modifier activating enzyme activity • transcription factor binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • SUMO activating enzyme activity • magnesium ion binding • ATP binding • SUMO binding • small protein activating enzyme binding • ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding • protein heterodimerization activity • acid-amino acid ligase activity • transferase activity
Клітинна компонента	• клітинне ядро • SUMO activating enzyme complex • нуклеоплазма • цитоплазма
Біологічний процес	• protein sumoylation • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity • protein modification by small protein conjugation
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


10054


50995

Ensembl


ENSG00000126261


ENSMUSG00000052997

UniProt


Q9UBT2


Q9Z1F9

RefSeq (мРНК)


NM_005499


NM_016682

RefSeq (білок)


NP_005490


NP_057891

Локус (UCSC)

Хр. 19: 34.43 – 34.47 Mb

Хр. 7: 33.84 – 33.87 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

UBA2 (англ. Ubiquitin like modifier activating enzyme 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 640 амінокислот, а молекулярна маса — 71 224^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MALSRGLPRE	LAEAVAGGRV	LVVGAGGIGC	ELLKNLVLTG	FSHIDLIDLD
TIDVSNLNRQ	FLFQKKHVGR	SKAQVAKESV	LQFYPKANIV	AYHDSIMNPD
YNVEFFRQFI	LVMNALDNRA	ARNHVNRMCL	AADVPLIESG	TAGYLGQVTT
IKKGVTECYE	CHPKPTQRTF	PGCTIRNTPS	EPIHCIVWAK	YLFNQLFGEE
DADQEVSPDR	ADPEAAWEPT	EAEARARASN	EDGDIKRIST	KEWAKSTGYD
PVKLFTKLFK	DDIRYLLTMD	KLWRKRKPPV	PLDWAEVQSQ	GEETNASDQQ
NEPQLGLKDQ	QVLDVKSYAR	LFSKSIETLR	VHLAEKGDGA	ELIWDKDDPS
AMDFVTSAAN	LRMHIFSMNM	KSRFDIKSMA	GNIIPAIATT	NAVIAGLIVL
EGLKILSGKI	DQCRTIFLNK	QPNPRKKLLV	PCALDPPNPN	CYVCASKPEV
TVRLNVHKVT	VLTLQDKIVK	EKFAMVAPDV	QIEDGKGTIL	ISSEEGETEA
NNHKKLSEFG	IRNGSRLQAD	DFLQDYTLLI	NILHSEDLGK	DVEFEVVGDA
PEKVGPKQAE	DAAKSITNGS	DDGAQPSTST	AQEQDDVLIV	DSDEEDSSNN
ADVSEEERSR	KRKLDEKENL	SAKRSRIEQK	EELDDVIALD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Okuma T., Honda R., Ichikawa G., Tsumagari N., Yasuda H. (1999). In vitro SUMO-1 modification requires two enzymatic steps, E1 and E2. Biochem. Biophys. Res. Commun. 254: 693—698. PMID 9920803 DOI:10.1006/bbrc.1998.9995
Gong L., Li B., Millas S., Yeh E.T.H. (1999). Molecular cloning and characterization of human AOS1 and UBA2, components of the sentrin-activating enzyme complex. FEBS Lett. 448: 185—189. PMID 10217437 DOI:10.1016/S0014-5793(99)00367-1
Desterro J.M.P., Rodriguez M.S., Kemp G.D., Hay R.T. (1999). Identification of the enzyme required for activation of the small ubiquitin-like protein SUMO-1. J. Biol. Chem. 274: 10618—10624. PMID 10187858 DOI:10.1074/jbc.274.15.10618
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Truong K., Lee T.D., Chen Y. (2012). Small ubiquitin-like modifier (SUMO) modification of E1 Cys domain inhibits E1 Cys domain enzymatic activity. J. Biol. Chem. 287: 15154—15163. PMID 22403398 DOI:10.1074/jbc.M112.353789
Truong K., Lee T.D., Li B., Chen Y. (2012). Sumoylation of SAE2 C terminus regulates SAE nuclear localization. J. Biol. Chem. 287: 42611—42619. PMID 23095757 DOI:10.1074/jbc.M112.420877

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:30661 (англ.) . Архів оригіналу за 31 травня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9UBT2 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.