Karnitin palmitoiltransferaza I
| Karnitinska palmitoiltransferaza 1A (jetra) | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | CPT1A |
| Alt. simboli | CPT1 |
| Entrez | 1374 |
| HUGO | 2328 |
| OMIM | 600528 |
| RefSeq | NM_001876 |
| UniProt | P50416 |
| Ostali podaci | |
| EC broj | 2.3.1.21 |
| Lokus | Hromozom 11 q13.1-13.5 |
| Karnitinska palmitoiltransferaza 1B (mišići) | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | CPT1B |
| Entrez | 1375 |
| HUGO | 2329 |
| OMIM | 601987 |
| RefSeq | NM_152245 |
| UniProt | Q92523 |
| Ostali podaci | |
| Lokus | Hromozom 22 q13.3 |
| Karnitinska palmitoiltransferaza 1C (mozak) | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | CPT1C |
| Entrez | 126129 |
| HUGO | 18540 |
| OMIM | 608846 |
| RefSeq | NM_152359 |
| UniProt | Q8TCG5 |
| Ostali podaci | |
| Lokus | Hromozom 19 q13.33 |
Karnitinska palmitoiltransferaza I (CPT1, Karnitinska palmitoiltransferaza I, CAT1) mitohondrijski je enzim.[1][2] Ona pripada familiji enzima koji se nazivaju karnitinske aciltransferaze.[3] Sledeće CPT1 izoforme su poznate: CPT1A, CPT1B, i CPT1C. CPT1 je vezana za spoljašnju mitohondrijsku membranu i posreduje transport dugolančanih masnih kiselina kroz membranu putem njihovog vezivanja za karnitin. Ova enzim se može inhibirati dejstvom malonil KoA. Njegova uloga u metabolizmu masnih kiselina ga čini značajnim za mnoge metaboličke poremećaje, npr. dijabetes. Njegova kristalna struktura nije poznata, te detaljan mehanizam njegovog dejstva nije utvrđen.
Reference
- ^ van der Leij FR, Huijkman NC, Boomsma C, Kuipers JR, Bartelds B (2000). „Genomics of the human carnitine acyltransferase genes”. Mol. Genet. Metab. 71 (1–2): 139—53. PMID 11001805. doi:10.1006/mgme.2000.3055.
- ^ Bonnefont JP, Djouadi F, Prip-Buus C, Gobin S, Munnich A, Bastin J (2004). „Carnitine palmitoyltransferases 1 and 2: biochemical, molecular and medical aspects”. Mol. Aspects Med. 25 (5–6): 495—520. PMID 15363638. doi:10.1016/j.mam.2004.06.004.
- ^ Tong L, Gerwald J (2003). „Crystal Structure of Carnitine Acetyltransferase and Implications for the Catalytic Mechanism and Fatty Acid Transport”. Cell. 112 (1): 113—122. PMID 12526798. doi:10.1016/S0092-8674(02)01228-X.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Vidi još
Spoljašnje veze
- GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Carnitine Palmitoyltransferase 1A Deficiency
- p
- r
- u
acetiltransferaze: Acetil-koenzime A acetiltransferaza - N-Acetilglutamat sintaza - Holin acetiltransferaza - Dihidrolipoil transacetilaza - Acetil-CoA C-aciltransferaza - Beta-galaktozid transacetilaza - hloramfenikol acetiltransferaza - N-acetiltransferaza (Serotonin N-acetil transferaza, HGSNAT, ARD1A) - Histon acetiltransferaza (P300/CBP, NAT2)
palmitoiltransferaze: Karnitin O-palmitoiltransferaza (CPT1, CPT2) - Serin C-palmitoiltransferaza (SPTLC1, SPTLC2)
druge: Aciltransferazi slična 2 - Sintaza aminolevulinske kiseline - Beta-ketoacil-ACP sintaza - Gliceronfosfat O-aciltransferaza - Lecitin-holesterol aciltransferaza
Glicerol-3-fosfat O-aciltransferaza - 1-acilglicerol-3-fosfat O-aciltransferaza - 2-acilglicerol-3-fosfat O-aciltransferaza - ABHD5B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
